1) Voll-atomistische Molecular Dynamics (MD) Simulationen Membran-gebundener Proteine

Rab5 ist ein molekularer Schalter aus der Familie der kleinen GTPasen, der in der Membran Früher Endosomen lokalisiert und in den Vesikeltransport involviert ist. Im inaktiven (GDP-gebundenen) Zustand pendelt Rab5 zwischen dem Zytosol und der Membran. Im ausschließlich Membran-assoziierten aktiven (GTP-gebundenen) Zustand rekrutiert Rab5 Effektorproteine an die Membran. Wir führen voll-atomistische Molecular Dynamics Simulationen durch, in denen wir die Dynamik von Rab5 in Modellmembranen mit zunehmender Komplexität untersuchen.

2) MD Simulationen von Protein-Protein-Interaktionen

Als molekularer Schalter reguliert Rab5 die Rekrutierung verschiedener Proteine an die Membran. Wir untersuchen die Interaktionen zwischen inaktivem / aktivem Rab5 und seinen Bindungspartners auf molekularer Ebene mittels voll-atomistischer MD Simulationen.

3) Quantenchemische Analyse von Übergangsmetallkomplexen als biomimetische Modellkatalysatoren für die Wasserstoffgenerierung

Molekularer Wasserstoff (H2) gilt als potenzieller zukünftiger Energieträger. In der Natur produzieren spezielle Enzyme, so genannte Hydrogenasen, molekularen Wasserstoff aus Protonen und Elektronen unter Verwendung des reichhaltig vorhandenen und preiswerten Eisen (Fe). Auf Grundlage der aktiven Zentren der Hydrogenasen wurden biomimetische chemische Modellkomplexe synthetisiert, welche als Katalysatoren für die H2 Umsetzung dienen. Wir verwenden quantenmechanische Techniken, um katalytische Reaktionsmechanismen, Reaktionskinetiken sowie die Struktur von potenziellen Reaktionsintermediaten aufzuklären.